Test cuestionario sobre enzimas - the question form
Preguntas: 16 · 10 minutos
1. La pepsina funciona eficazmente en el ambiente ácido del estómago, pero pierde gran parte de su actividad a pH neutro. ¿Por qué puede ocurrir esto?
El pH neutro convierte cada molécula de pepsina en un carbohidrato.
Un cambio de pH puede alterar los grupos cargados que intervienen en la forma del sitio activo y en la unión.
El pH neutro elimina de la solución todas las moléculas de sustrato.
El pH neutro hace que la reacción libere más energía libre de la que la pepsina puede absorber.
2. Las enzimas A y B tienen la misma velocidad máxima, pero A alcanza la mitad de esa velocidad a una concentración de sustrato más baja. ¿Qué indica esto?
La enzima A tiene un Km mayor y una menor afinidad aparente por el sustrato.
La enzima B tiene un Km menor y una velocidad máxima mayor.
La enzima A tiene un Km menor y una mayor afinidad aparente por el sustrato.
La enzima B debe estar inhibida permanentemente por su sustrato.
3. ¿Qué es una coenzima?
La porción proteica de una enzima conjugada inactiva
Un ion inorgánico que forma la cadena polipeptídica de la enzima
El reactivo que una enzima convierte en producto
Una pequeña molécula orgánica auxiliar, a menudo derivada de una vitamina
4. ¿Qué le ocurre generalmente a una enzima después de catalizar una reacción?
Se convierte en parte del producto y no puede recuperarse.
Se convierte en energía de activación para la siguiente reacción.
Cambia la constante de equilibrio de la reacción antes de degradarse.
En términos generales, permanece químicamente sin cambios y puede catalizar otro ciclo.
5. En un experimento, se aumenta la concentración de sustrato mientras la concentración de enzima se mantiene fija. La velocidad de reacción aumenta y luego se estabiliza. ¿Por qué alcanza una meseta?
La constante de equilibrio de la reacción aumenta cuando hay concentraciones altas de sustrato.
El sustrato añadido ha reducido a cero la energía de activación.
Cada molécula de enzima ha sido consumida permanentemente por un sustrato.
La mayoría de los sitios activos de las enzimas están ocupados, por lo que la disponibilidad de enzimas limita la velocidad.
6. Un inhibidor no competitivo puro se une con la misma afinidad a la enzima libre y al complejo enzima–sustrato. ¿Qué efecto cinético se espera?
La velocidad máxima disminuye, mientras que el Km aparente permanece sin cambios.
La velocidad máxima permanece constante, mientras que el Km aparente disminuye.
Tanto la velocidad máxima como el Km aparente aumentan.
Tanto la velocidad máxima como el Km aparente permanecen sin cambios.
7. El producto final de una vía metabólica se une a una enzima cerca del inicio de esa vía y reduce su actividad. ¿Cómo se llama esta regulación?
Inhibición por retroalimentación
Activación competitiva
Fosforilación a nivel de sustrato
Desnaturalización irreversible
8. El pan puede tener un sabor ligeramente más dulce después de masticarlo durante mucho tiempo. ¿Qué proceso explica mejor esta observación?
La amilasa salival comienza a descomponer el almidón en azúcares más pequeños.
La pepsina convierte directamente las proteínas del pan en glucosa.
La lipasa convierte el almidón en ácidos grasos en la boca.
La lactasa libera lactosa de la celulosa del pan.
9. ¿Cómo suelen acelerar las enzimas las reacciones biológicas?
Desplazan el equilibrio de la reacción hacia los productos.
Aumentan el cambio total de energía libre de la reacción.
Proporcionan a las moléculas de los reactivos energía química permanente.
Disminuyen la energía de activación necesaria para la reacción.
10. Un perfil energético descrito en texto compara la misma reacción con y sin una enzima. ¿En qué debería diferir la vía catalizada por la enzima?
Debería tener un pico de energía más alto y un cambio total de energía libre más negativo.
Debería tener un pico de energía más bajo, pero el mismo cambio total de energía libre.
Debería tener reactivos de menor energía y un pico de energía sin cambios.
Debería tener el mismo pico de energía, pero producir productos de mayor energía.
11. ¿Qué afirmación describe mejor el sitio activo de una enzima?
Es la región que almacena permanentemente los productos de la reacción.
Es una molécula separada que transporta la enzima a través de una célula.
Es la región donde se unen sustratos específicos y ocurre la catálisis.
Es la secuencia que le indica al gen que produzca la enzima.
12. Una persona produce muy poca lactasa. ¿Qué proceso digestivo se reduce de manera más directa?
La descomposición del almidón en la boca
La descomposición de las proteínas en el estómago
La descomposición de la lactosa en el intestino delgado
La descomposición de los triglicéridos en el intestino delgado
13. Una reacción reversible ya está en equilibrio cuando se añade una enzima. ¿Qué debería ocurrir?
La enzima obliga a todos los reactivos restantes a convertirse en productos.
Solo la reacción directa se acelera, lo que produce más producto en el equilibrio.
Las reacciones directa e inversa se aceleran, pero la posición del equilibrio no cambia.
La constante de equilibrio disminuye porque la energía de activación es menor.
14. Una solución de una enzima humana se calienta a 80 °C, se enfría y luego se mezcla con sustrato fresco. Permanece casi inactiva. ¿Cuál es la explicación más probable?
El enfriamiento hizo que el sustrato se convirtiera en un inhibidor competitivo.
El calor intenso alteró la estructura de la enzima y modificó su sitio activo.
La reacción alcanzó el equilibrio antes de que se añadiera el sustrato fresco.
La enzima agotó su energía de activación mientras se calentaba.
15. ¿Qué descripción representa mejor el modelo de ajuste inducido de la acción enzimática?
La unión del sustrato favorece un cambio conformacional que facilita la catálisis.
La enzima tiene un sitio activo rígido que nunca cambia durante la unión.
El sustrato modifica permanentemente su propia forma antes de acercarse a la enzima.
La enzima y el sustrato se fusionan para formar una única molécula permanente.
16. Un inhibidor reversible se parece al sustrato y compite por el sitio activo. ¿Qué cambio puede reducir a menudo su efecto?
Disminuir la concentración de sustrato
Aumentar la concentración de sustrato
Eliminar todos los cofactores enzimáticos
Añadir más producto de la reacción